INHIBITION OF PORCINE GLANDULAR KALLIKREINS BY STRUCTURALLY HOMOLOGOUS PROTEINASE-INHIBITORS OF THE KUNITZ (TRASYLOL) TYPE - SIGNIFICANCE OF THE BASIC NATURE OF AMINO-ACID RESIDUES IN SUBSIDE POSITIONS FOR KALLIKREIN INHIBITION

Fur die Untersuchung der Hemmstarke von Trasylol-homologen Inhibitoren aus Rinderlunge (TKI), Seeanemonen (SAI), Schlangengiften (NNV und HHV), Schnecken (HPI) und Rinderkolostrum (CTI) gegenüber den Kallikreinen des Schweins aus Pankreas, Sub-mandibularisdruse und Harn wurde das neue synthetische Substrat d ValLeuArgNHNp verwendet. Die Dissoziationskonstanten der betreffenden Kallikrein-Inhibitor-Komplcxe lagen bei KiAffinitatschromatographie 1.5 × 10-9m (TKI, SAI, NNV) bzw. bei KiAffinitatschromatographie 10 - 210 x 10-9m (HHV, HPI). CTI hemmt die drei genannten Kallikreine nicht. Ein Vergleich der Aminosäuresequenzen der hemmaktiven Bereiche der Inhibitoren mit deren Affinitäten zu den Kallikreinen zeigt, daβ nur dann eine Hemmung dieser Enzyme zu erwarten ist, wenn in bestimmten Positionen der hemmaktiven Inhibitorbereiche basische Aminosurereste vorhanden sind. © 1979 Walter de Gruyter