Die Membranen von Zell-oberfl äche, endoplasmatischem Retikulum, der äußeren und inneren Hülle der Mitochondrien und den Kernen von drei humanen lymphoblastoiden Zell-Linien wurden isoliert. Die einzelnen Membrankomponenten wurden durch Dodecylsulfat-Gelelektrophorese getrennt und anschließend die Gele mit den radioaktiv markierten Lectinen von Linse, Rizinusbohne, Feuerbohne, Stechginster und Weinbergschnecke inkubiert. Nach Auswaschen des überschüssigen Lectins wurden die Gele in Scheiben geschnitten, gemessen und das Molekulargewicht der Lectinrezeptoren bestimmt. Etwa 20 verschiedene Glykoproteine konnten in der Plasmamembran erkannt werden. Das Glykoproteinmuster des endoplasmatischen Retikulums war von dem der Plasmamembran nicht zu unterscheiden. Die äußere Mitochondrienmembran enthielt noch einige Verunreinigungen durch die Plasmamembran. In der inneren Mitochondrienmembran konnten keine spezifischen Lectinrezeptoren entdeckt werden, während in der Kernmembran mit Rizinuslectin zwei Glykoproteine mit Molekulargewichten von 70000 und 60000 markiert werden konnten, die in den anderen Membranen nicht vorhanden waren. © 1979 Walter de Gruyter & Co.