MOLECULAR-FORMS OF PURIFIED HUMAN-ERYTHROCYTE MEMBRANE ACETYLCHOLINESTERASE INVESTIGATED BY CROSSLINKING WITH DIIMIDATES

Acetylcholinesterase aus menschlichen Erythrozyten wurde in verschiedenen Aggregationszuständen mit bifunktionellen Diimidaten kovalent vernetzt. Der Vernetzungs-grad wurde anschließend durch Dichtegradienten-zentrifugation unter dissoziierenden Bedingungen (in Anwesenheit von 0.1 % Triton X-100) über-prüft. Polyacrylamid-Gelelektrophorese unter denaturierenden Bedingungen erlaubte eine Abschätzung der Molekulargewichte der vernetzten Oligomere. In Proben, die in Abwesenheit von Triton X-100 vernetzt worden waren, wurden Mehrfache eines Dimers gefunden, welches die multiplen molekularen Formen des Enzyms aufbaut. Es konnte gezeigt werden, daß dieses Dimer identisch mit der kleinsten bekannten, katalytisch aktiven Enzym-form ist, welche im Dichtegradienten mit 6.5S sedimentiert. © 1979 Walter de Gruyter & Co.