NICOTINIC-ACID METABOLISM - 2,3-DIMETHYLMALATE LYASE

1) Ein neues Enzym, 2,3-Dimethylmalat-Lyase, wurde aus Clostridium barkeri bis zu ca. 80% Homogenität gereinigt. Einige Eigenschaften des Enzyms werden beschrieben. 2) Es wird gezeigt, daß die bereits beschriebene 2,3-Dimethyläpfelsäure (Schmp. 143 °C) nur aus einem Racematpaar besteht. Dieses Paar wird von 2,3-Dimethylmalat-Lyase nicht angegriffen. 3) Die Isolierung beider Racematpaare der 2,3-Dimethylapfelsäure wird beschrieben. Eines davon, Schmp. 104-106 °C, wird von 2,3-Dimethylmalat-Lyase zur Hälfte in Propionat und Pyruvat umgewandelt. 4) In Kombination mit früheren Arbeiten von E.R. Stadtman und Mitarbeitern weisen die unter Punkten 1-3 angeführten Ergebnisse 2,3-Dime-thylmalat als Zwischenprodukt des Abbaus von Nicotinsäure durch C. barken aus. 5) 2,3-Dimethylmalat-Lyase ist gemäß experimenteller Befunde kein Acyl-S-Enzym und unterscheidet sich darin und in der Quartärstruktur von den scheinbar verwandten Enzymen Citrat-Lyase und Citramalat-Lyase. © 1979 Walter de Gruyter & Co.