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Rubisco活化酶的研究进展
被引:81
作者
:
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韩鹰
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机构:
陈刚
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机构:
王忠
机构
:
[1]
扬州大学农学院农学系!江苏扬州,扬州大学农学院农学系!江苏扬州,扬州大学农学院农学系!江苏扬州
来源
:
植物学通报
|
2000年
/ 04期
关键词
:
Rubisco;
Rubisco活化酶;
磷酸糖;
ATP;
D O I
:
暂无
中图分类号
:
Q946.5 [酶];
学科分类号
:
071001
[植物学]
;
摘要
:
Rubisco活化酶是近年中发现的一种可以调节Rubisco活性的酶 ,它能使Rubisco在植株体内条件下达到最大活化程度。Rubisco活化酶不仅具有活化Rubisco的活性 ,而且具有ATP水解酶活性。在ATP水解过程中 ,Rubisco活化酶促使各种磷酸糖抑制物从Rubisco上解离下来 ,恢复Rubisco活性。Rubisco活化酶的发现与研究使许多Rubisco体内活化中的疑难问题得到了阐明。本文还介绍了Rubisco活化酶的分子特性、酶作用机制以及环境因素对它活性影响等方面的最新研究进展。
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Formation of the tight-binding inhibitor, 3-ketoarabinitol-1,5-bisphosphate by ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase is O2-dependent
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Univ Arizona, Dept Biochem, Tucson, AZ 85721 USA
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Bohnert, HJ
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PHOTOSYNTHESIS RESEARCH,
1998,
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-74
[2]
The mechanism of Rubisco activase: Insights from studies of the properties and structure of the enzyme
[J].
Salvucci, ME
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PHOTOSYNTH RES UNIT, URBANA, IL 61801 USA
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Ogren, WL
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1996,
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(01)
:1
-11
[3]
METABOLISM OF 2-CARBOXYARABINITOL 1-PHOSPHATE AND REGULATION OF RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE ACTIVITY
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(02)
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-130
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1985,
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(02)
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-201
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贾军伟
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植物生理学报,
1997,
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[1]
Formation of the tight-binding inhibitor, 3-ketoarabinitol-1,5-bisphosphate by ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase is O2-dependent
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