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大肠杆菌表达的重组人骨形成蛋白-3C端肽的纯化
被引：7
作者：
崔有宏
陈苏民
刘新平
陈南春
薛永涛
机构：
[1] 第四军医大学生物化学与分子生物学教研室!西安,,第四军医大学生物化学与分子生物学教研室!西安,,第四军医大学生物化学与分子生物学教研室!西安,,第四军医大学生物化学与分子生物学教研室!西安,,第四军医大学生物化学与分子生物学教研室!西安,
来源：
关键词：
人骨形成蛋白3;
蛋白质纯化;
大肠杆菌;
包涵体;
D O I：
暂无
中图分类号：
R378 [病原细菌];
学科分类号：
100103 [病原生物学];
摘要：
在用大肠杆菌表达人骨形成蛋白一3羧基端肽段（rhBMP－3C）获得成功的基础上，进一步探讨rhBMP－3C的纯化方法．方法：采用酶溶法裂菌释放出包涵体，继用包涵体洗涤液及5mol／L以下脲溶液连续洗涤，可获得较高纯度的包涵体，然后经透析缓慢除去变性剂，并用低浓度的硫酸铜和精氨酸促进复性，可获得较好的复性效果，采用离子交换层析法对复性处理后及变性状态下的rhBMP－3C进行分离纯化．结果：两种条件下表现出不同的洗脱特性，但SDS－PAGE鉴定结果均呈单一的蛋白带，小鼠肌肉植入试验表明，纯化复性后的rhBMP－3C具有明显的诱骨活性．结论：本实验为rhBMP－3C的大规模生产和临床应用创造了条件．
引用
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页数：4
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