脱金属硫蛋白与二价汞离子的络合作用及构象研究

用圆二色谱研究兔肝脱金属硫蛋白的两个亚型ａｐｏ－ＭＴ１、ａｐｏ－ＭＴ２与Ｈｇ２＋在不同分子数比和ｐＨ值下的络合规律。发现：（１）在ｐＨ２下与Ｈｇ２＋重组ＭＴｓ的ＣＤ谱特征峰是３０４ｎｍ（＋）、２６０ｎｍ（一）、２５０ｎｍ（＋）。络合Ｈｇ２＋的数目ｎ远远超过７。任何ｐＨ值下过量Ｈｇ２＋的存在都将破坏ＭＴｓ的正常构象。ｐＨ值对形成和维持ＭＴｓ稳定构象的影响很大，当ｐＨ≥４．９时，ａｐｏ－ＭＴｓ与Ｈｇ２＋不能重组为具有正常构象的ＭＴｓ。（２）ａｐｅ－ＭＴ１和ａｐｏ－ＭＴ２与汞作用的规律不同。ａｐｏ－ＭＴ１络合的Ｈｇ２＋离子数比ａｐｏ－ＭＴ２更多，其分子构象对ｐＨ变化的适应能力和稳定性更强。本文结果有助于理解ＭＴ的生物功能和对汞的解毒机理。