利用DSC对大豆蛋白质热变性的研究

被引：65

作者：

汪立君

李里特

张晓峰

辰巳英三

机构：

[1] 中国农业大学食品学院,中国农业大学食品学院,中国农业大学食品学院,日本国际农林水产业研究中心

来源：

中国农业大学学报 | 2001年 / 06期

关键词：

β伴大豆球蛋白(7S球蛋白); 大豆豆球蛋白(11S球蛋白); 变性温度;

D O I：

暂无

中图分类号：

TS214.2 [大豆制食品];

学科分类号：

083202 ;

摘要：

利用差示扫描量热法 (DSC) ,对豆浆中的 2种主要大豆蛋白质β伴大豆球蛋白 (7S球蛋白 )和大豆豆球蛋白 (11S球蛋白 )的变性温度进行了试验研究。结果表明 :豆浆中 7S球蛋白的变性温度为 (70± 2 )℃ ,11S球蛋白的变性温度为 (90± 2 )℃ ;豆浆中固形物的质量分数 (5 .76～ 10 .37 )与 7S球蛋白和 11S球蛋白的变性温度呈显著的正相关关系。当加热到 70℃时 ,7S球蛋白变性 ;当加热到 95℃时 ,7S球蛋白和 11S球蛋白都发生了完全变性

引用

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页数：4

共 5 条

[1]

Refolding of thermally unfolded soy proteins during the colling regime of the gelation process: effect on gelation. Damodaran S. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 1988

[2]

Effects of thermal treatment of soy protein isolatate on the characteristics and structure—function relationship of soluble and insoluble fractions. Sorgentini D A,Wagner J R,Anon M C. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 1995

[3]

Thermal and electrophoretic behavior , hydrophobicity, and some functional properties of acid-theated soy isolatate. Wagner J R,Sorgentini D A,Anon M C. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 1996

[4]

Thermal dissociation and association behavior of soy proteins. German B,Damodatan S,Kinsella J E. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 1982

[5]

Effects of temperature on the different stages in thermal gelling of glycinin. Nakamura T,Utsumi S,Mori T. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 1985

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