在体转染GSK-3β引起tau蛋白在PHF-1位点的过度磷酸化(英文)

被引：4

作者：

李宏莲 ^{[1
]}

王少辉 ^{[2
]}

廖晓梅 ^{[2
]}

王小川 ^{[2
]}

王群 ^{[2
]}

王建枝 ^{[2
]}

机构：

[1] 华中科技大学同济医学院解剖学系组织胚胎学教研室

[2] 华中科技大学同济医学院病理生理学系

来源：

中国病理生理杂志 | 2006年 / 03期

关键词：

糖原合成酶激酶3; tau蛋白质类; 磷酸化;

D O I：

暂无

中图分类号：

R363 [病理生理学];

学科分类号：

100103 [病原生物学];

摘要：

目的:探讨在体转染GSK-3β对tau蛋白在PHF-1位点磷酸化的影响。方法:21只大鼠随机分为GSK-3β转染组、空载体组和空白对照组3组:0.1μg/3μLGSK-3β-HA质粒和空载体分别注射入大鼠大脑,对照组大鼠不作处理,应用免疫印迹和免疫组织化学检测GSK-3β的表达,并应用磷酸化位点特异性抗体PHF-1检测tau蛋白的磷酸化水平。结果:转染48h后,GSK-3β-HA表达在转染组;并且在转染区域的神经元内异常过度磷酸化tau蛋白(在PHF-1表位)聚积;异常过度磷酸化的tau蛋白与GSK-3β共定位。结论:在体转染GSK-3β引起导致神经退行性疾病发生机制相关的tau蛋白异常过度磷酸化,这进一步证明了GSK-3β是tau蛋白异常过度磷酸化的一个关键激酶,并且可作为一个防治与tau相关的神经退行性疾病的靶点。

引用

页码：506 / 510

页数：5