未找到相关数据
Caspase-3对磷酸化tau蛋白截断作用的研究
被引：8
作者：
段萍
李夏春
邓艳秋
张蕲
王建枝
机构：
[1] 华中科技大学同济医学院病理生理教研室,华中科技大学同济医学院病理生理教研室,华中科技大学同济医学院病理生理教研室,华中科技大学同济医学院病理生理教研室,华中科技大学同济医学院病理生理教研室武汉,武汉,武汉,武汉,武汉
来源：
关键词：
阿尔茨海默病;
tau片段;
磷酸化;
胱天蛋白水解酶-3;
细胞凋亡;
D O I：
暂无
中图分类号：
R741 [神经病学];
学科分类号：
100204 [神经病学];
摘要：
磷酸化tau是阿尔茨海默病(Alzheimer蒺s disease,AD) 的特征性病理改变——神经原纤维缠结(neurofibrillary tangles,NFTs) 的主要组成部分. 最近的研究显示:NFT存在Glu391和Asp421位点被截断的tau片段,然而,tau蛋白的磷酸化是否会影响caspase-3的切割作用尚不清楚. 首先纯化重组tau 蛋白,然后利用蛋白激酶A (PKA)、钙/钙调蛋白依赖性蛋白激酶Ⅱ(CaMKⅡ)和乳鼠海马组织抽提液对其磷酸化,并用caspase-3对不同磷酸化的tau 蛋白进行切割,比较caspase-3对非磷酸化和不同蛋白激酶磷酸化的tau 蛋白的切割特性. 结果显示:除切割非磷酸化tau蛋白外,caspase-3在体外可分别切割被PKA、CaMKⅡ和乳鼠海马组织抽提液磷酸化的tau蛋白. 这一结果提示:磷酸化修饰的tau蛋白仍然是caspase-3的底物.
引用
收藏
页码：81 / 85
页数：5
相关论文