Hg与NBS修饰前后两种血清蛋白结合的研究（英文）

被引：4

作者：

孟乐 ^{[1
]}

袁向华 ^{[1
]}

张年辉 ^{[1
]}

晋军 ^{[2
]}

杜林方 ^{[1
]}

机构：

[1] 四川大学生命科学学院

[2] 四川大学分析测试中心

来源：

四川大学学报(自然科学版) | 2006年 / 01期

关键词：

Hg2+; 内源荧光; 圆二色谱; NBS修饰; 血清蛋白;

D O I：

暂无

中图分类号：

Q51 [蛋白质];

学科分类号：

摘要：

外加毫摩尔浓度的重金属离子Hg2+,会引起BSA或HSA的色氨酸荧光下降,并且35℃时的变化比25℃时更明显,HSA的变化比BSA的大.SternVol mer作图分析结果表明荧光淬灭主要是由动态淬灭引起的.用NBS对BSA和HSA的色氨酸残基进行特异性修饰后,Hg2+只引起NBS修饰的HSA的酪氨酸荧光轻微降低,但对NBS修饰的BSA的酪氨酸荧光几乎没有影响.远紫外和近紫外CD谱分析表明:Hg2+的结合要引起BSA,HSA以及NBS修饰的HSA二级结构的α螺旋减少,三级结构发生一定的改变.这些结果表明BSA和HSA中色氨酸附近的二硫桥可能是Hg2+的作用部位.

引用

页码：184 / 189

页数：6

共 11 条

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