重组人G-CSF大肠杆菌表达产物的纯化及鉴定

被引：10

作者：

方向东

林来兴妹

高基民

黄树其

马骊

周峻岭

王小宇

机构：

[1] 第一军医大学分子免疫学研究所!广州

[2] 第一军医

来源：

中国生物制品学杂志 | 1997年 / 01期

关键词：

重组人粒细胞集落刺激因子; 表达; 蛋白纯化;

D O I：

10.13200/j.cjb.1997.01.1.fangxd.001

中图分类号：

R392 [医学免疫学];

学科分类号：

100102 ;

摘要：

将RT－PCR扩增的人粒细胞集落刺激因子（hG－CSF）结构基因与表达载体pJGW1重组，并在大肠杆菌中高效表达。经SDS－PAGE分析，rhG－CSF表达量占菌体可溶性蛋白的25％以上。将其复性后，经CM52离子交换层析纯化，产物经SDS－PAGE分子量测定、肽谱分析、等电点测定表明与天然hG－CSF具有相同性质。免疫印迹证实rhG－CSF抗原特异性良好。用小鼠骨髓细胞集落形成法测定活性达1×108U／mg。

引用

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