本研究优化了GST CrPI融合蛋白在大肠杆菌中的诱导表达条件和GST CrPI包涵体的复性条件 ;采用GlutathioneSepharoseTM 4B亲和层析分离纯化融合蛋白 ,以Xa酶切去掉其GST标签后 ,对CrPI进行了电喷雾电离串联质谱分析 (ESI MS MS)。结果表明 ,IPTG浓度对该蛋白的诱导效果影响不大 ,OD6 0 0 值为 0 6时诱导效果最佳 ;复性蛋白浓度和L 精氨酸浓度对稀释复性结果有重要影响。纯化融合蛋白经Xa酶切、分子筛层析去掉GST标签后 ,重组蛋白的纯度达 95 % ,经质谱进一步鉴定为蟑螂CrPJ变应原