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苦荞种子胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及部分性质研究
被引：22
作者：
张政
王转花
林汝法
金晓弟
机构：
[1] 山西省生物工程开放实验室,山西大学生命科学系,山西省农业科学院小杂粮室
来源：
关键词：
荞麦，胰蛋白酶抑制剂，纯化，性质;
D O I：
10.13865/j.cnki.cjbmb.1999.02.016
中图分类号：
Q55 [酶];
学科分类号：
071010 ;
081704 ;
摘要：
采用凝胶层析及离子交换层析等方法，从苦荞种子中分离出一组胰蛋白酶抑制剂（ＴＢＴＩ－Ⅰ、Ⅱ）．对其性质研究表明：两个组分均对胰蛋白酶有较强的抑制作用，对胰凝乳蛋白酶抑制作用较弱，其中ＴＢＴＩ－Ⅱ的抑制作用大于ＴＢＴＩ－Ⅰ，两者对胃蛋白酶、木瓜蛋白酶及枯草杆菌蛋白酶均无抑制作用．用ＳＤＳ－聚丙烯酰胺凝胶电泳和ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－１００凝胶层析分别对纯化产物进行分析得出ＴＢＴＩ－Ⅰ和ＴＢＴＩ－Ⅱ的近似分子量分别为１５．０ｋＤ和１８．０ｋＤ．ＴＢＴＩ－Ⅰ、Ⅱ都具有较高的热稳定性，在１００℃处理１０ｍｉｎ后可保留８６％左右的抑制活性．ＴＢＴＩ在酸性环境下较为稳定，在ｐＨ２．０条件下保温１ｈ，仍保留７５％的抑制活性．用Ｌｉｎｅｖｅａｅｒ－Ｂｕｒｋ作图法得知，该抑制剂属竞争性抑制类型，ＴＢＴＩ－Ⅱ的Ｋｉ值为３．５９×１０－７ｍｏｌ／Ｌ（以ＢＡＰＮＡ为底物），对胰蛋白酶的摩尔抑制比为１∶１．４．
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