TBE病毒E蛋白分子生物学研究的进展

被引：3

作者：

司炳银

机构：

[1] 军事医学科学院微生物流行病研究所

来源：

国外医学病毒学分册. | 1997年 / 04期

关键词：

蛋白构象; 组织嗜性; TBE; 未成熟; 毒力; 毒性; 表位; 氨基酸; 氨基羧酸; 分子生物学研究;

D O I：

暂无

中图分类号：

R346 [];

学科分类号：

1001 ;

摘要：

森林脑炎（ＴＢＥ）病毒是黄病毒科中的成员，象其它的黄病毒一样，成熟的ＴＢＥ病毒含有单链正股ＲＮＡ、３个结构蛋白即衣壳蛋白（Ｃ）、膜蛋白（Ｍ）、包膜（Ｅ）蛋白和七个非结构蛋白。病毒的蛋白开始以一个聚蛋白的形式合成，然后通过病毒和细胞编码的蛋白酶裂解产生病毒的单个蛋白，裂解后的蛋白和病毒的基因组ＲＮＡ首先组装成含有ＰｒＭ蛋白（Ｍ蛋白的前体）的未成熟的病毒，ＰｒＭ通过细胞编码的蛋白酶裂解成Ｍ蛋白成为成熟的病毒。在３个结构蛋白中Ｅ蛋白是病毒最重要的结构蛋白，决定着病毒的组织的嗜性，介导病毒与细胞受体的结合，诱导保护性的免疫反应。Ｅ蛋白内单个氨基酸的改变可导致病毒的组织嗜性、病毒的毒力、血凝活性和融合活性的改变。因此对ＴＢＥ病毒Ｅ蛋白结构和功能的研究有助于了解病毒与宿主细胞相互作用、病毒致病性以及病毒毒力改变的机理，从而，为病毒感染的特异性诊断、疫苗的研制和抗病毒药物的设计、进而为病毒的预防、控制和治疗提供理论依据，

引用

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页数：6

共 5 条

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