本文以日本对虾为材料提取和部分纯化酚氧化酶,并对其特性进行了研究。以邻苯二酚为作用底物,该酶的最适pH为6.5,在pH5.0-8.0范围内有较高稳定性,最稳定的pH为7.0。最适温度为40℃,在40℃以下表现出较高的热稳定性,而在50℃以上迅速失活。该酶对不同的酚类物质表现出不同的底物专一性,由高至低的趋势依次为三元酚(焦性没食子酸)、二元酚(邻苯二酚及DL-多巴)和单元酚(L-酪氨酸)。米氏常数Km值测定表明,该酶对邻苯二酚比DL-多巴有更高的亲和力。浓度15mmol/L的Vc和L-半胱氨酸对酶的活性具有强烈抑制作用,抑制效率分别为89.6%和86.0%。