无壳葫芦籽苯丙氨酸解氨酶的纯化及其基本性质

被引:6
作者
孟延发
机构
[1] 兰州大学生物系
关键词
无壳葫芦; 苯丙氨酸解氨酶; 亲和层析;
D O I
10.13885/j.issn.0455-2059.1991.02.027
中图分类号
学科分类号
摘要
无壳葫芦籽黄化苗中苯丙氨酸解氨酶(PAL)经硫酸铵分级分离、亲和层析纯化,PAGE、SDS—PAGE和Sephadex G—200凝胶过滤表明为单一蛋白带或单一蛋白峰。用SephadexG—200凝胶过滤法测得无壳葫芦籽PAL的全酶分子量为280 000,SDS—PAGE测得其亚基分子量为74 000,推测无壳葫芦籽PAL均由分子量相同的四个亚基构成。测得无壳葫芦籽PAL的最适pH为8.5,酸碱稳定区域在碱侧,最适温度为45℃,具有一定的耐热性,以L—苯丙氨酸为底物测得Km为2.6×10-5M(pH8.8,40℃)。
引用
收藏
页码:134 / 139
页数:6
相关论文
共 2 条
[1]   植物苯丙氨酸解氨酶的研究——Ⅵ.水稻、小麦PAL的纯化及基本特性 [J].
欧阳光察 ;
应初衍 ;
沃绍根 ;
薛应龙 .
植物生理学报, 1985, (02) :204-214
[2]   SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量 [J].
朱广廉 ;
杨中汉 .
植物生理学通讯, 1982, (02) :43-47