金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA （?）Cu（Ⅱ）或Ni（Ⅱ）金属中心的结构。结果表明:在pH4.0～5.3时,Cu（Ⅱ）—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10-4mol·1-1)为四配位的四方平面构型,Cu（Ⅱ）—BSA、Ni（Ⅱ）—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu（Ⅱ）、Ni（Ⅱ）结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp1的α-NH2、His3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位,Cu（Ⅱ）在HSA中的第五结合基团为Asp1的羧基。本文还对上述pH效应进行了讨论。