试验从肠炎沙门菌国内标准株50336中抽提和纯化SEF14菌毛,并制备SEF14蛋白鼠源高免血清。结果发现,肠炎沙门菌在CFA培养液中,静止培养50h左右,SEF14菌毛表达量相对较多,在机械高速匀浆后,经进一步的透析纯化,得到较纯的SEF14菌毛蛋白,蛋白大小和相关报道一致,约14ku左右。Western-blotting检测发现纯化的重组蛋白rSEFA(体外表达的SEF14菌毛主要亚单位蛋白SEFA)免疫小鼠得到的高免血清能识别标准株肠炎沙门菌SEF14菌毛蛋白以及纯化的重组蛋白rSEFA,说明体外抽提的SEF14菌毛蛋白和体外表达的rSEFA蛋白同样具有较好的免疫原性和反应原性。