萝卜块根中两个具溶菌酶活性的几丁质结合蛋白的纯化及其特性

被引：10

作者：

赖晓芳

蔡发国

王炜军

马丽清

钟月仙

徐凤彩

机构：

[1] 华南农业大学生命科学学院

来源：

植物生理与分子生物学学报 | 2006年 / 04期

基金：

广东省自然科学基金;

关键词：

萝卜块根; 几丁质结合蛋白; 纯化; 溶菌酶活性; 生化特性;

D O I：

暂无

中图分类号：

S631 [根菜类（直根类）];

学科分类号：

摘要：

通过亲和层析和羧甲基-纤维素离子交换层析从萝卜的块根中分离到两个具溶菌酶活性的酶组份:CBP1和CBP2。两者经SDS-PAGE均显示单一蛋白染色条带,其对应的分子量分别为26.9kD和24.8kD。两种蛋白除有溶菌酶活性外,还有几丁质酶活性,但无壳聚糖酶活性。各种类型的几丁质对CBP1和CBP2都有较强的吸附作用,而在还原/非还原的单向SDS-PAGE中却观察不到两者分子中存在二硫键。

引用

页码：445 / 450

页数：6

共 3 条

[1] Evolution of chitin-binding proteins in invertebrates
Shen, ZC
Jacobs-Lorena, M
[J]. JOURNAL OF MOLECULAR EVOLUTION, 1999, 48 (03) : 341 - 347
[2] EVOLUTION OF A FAMILY OF N-ACETYLGLUCOSAMINE BINDING-PROTEINS CONTAINING THE DISULFIDE-RICH DOMAIN OF WHEAT-GERM-AGGLUTININ
WRIGHT, HT
SANDRASEGARAM, G
WRIGHT, CS
[J]. JOURNAL OF MOLECULAR EVOLUTION, 1991, 33 (03) : 283 - 294
[3] Chitinase in bean leaves: induction by ethylene, purification, properties, and possible function[J] . Planta . 1983 (1)

← 1 →