牛脑Ca2+/CaM依赖性蛋白激酶Ⅱ的纯化和鉴定

被引：6

作者：

张光毅

赵昇皓

Rajendra K.Sharma

Jerry H.Wang

机构：

[1] 徐州医学院生化教研室,徐州医学院生化教研室,加拿大卡尔加里大学医学生化系,加拿大卡尔加里大学医学生化系徐州,徐州

来源：

生物化学杂志 | 1991年 / 04期

关键词：

CaM; 牛脑Ca2+/CaM依赖性蛋白激酶Ⅱ,牛脑63kD PDE同工酶; 自身磷酸化;

D O I：

10.13865/j.cnki.cjbmb.1991.04.005

中图分类号：

学科分类号：

摘要：

通过一系列层析法,首次从牛脑纯化得到胶凝电泳匀一的Ca2+/CaM PKⅡ。凝胶过滤法测定全酶分子量为550kD,SDS-PAGE法测定亚基分子量为55kD,推测牛脑Ca2+/CaM PK Ⅱ由十个相同的亚基组成。该酶活性绝对依赖于Ca2+和CaM,以63kD PDE同工酶为底物,其AC50分别为0.85μmol/L和0.18μmol/L;以酪蛋白为底物,其AC50分别为0.22μmol/L和0.06μmol/L。牛脑Ca2+/CaM PK Ⅱ旣能催化63kD PDE同工酶等多种蛋白或酶磷酸化,又能进行自身磷酸化。该酶催化63kD PDE同工酶最大磷酸参入量为1mol/mol亚基。磷酸化型63kD PDE同工酶的Ca2+的AC50高于非磷酸化型。

引用

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