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丝氨酸蛋白酶抑制剂的结构与功能
被引:4
作者
:
论文数:
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机构:
戚正武
机构
:
[1]
中国科学院上海生物化学研究所
来源
:
生物化学与生物物理进展
|
1988年
/ 05期
关键词
:
抑制剂;
浮选药剂;
蛋白酶;
蛋白水解酶;
活性中心;
残基;
慈菇;
水生蔬菜;
丝氨酸;
功能;
D O I
:
暂无
中图分类号
:
学科分类号
:
摘要
:
本文介绍了三种丝氨酸蛋白酶抑制剂。绿豆胰蛋白酶抑制剂与慈菇蛋白酶抑制剂均为双头抑制剂,分别由72与141个氨基酸残基所组成。绿豆抑制剂能被胃蛋白酶降解为活性中心分别为Lys及Arg的两个活性碎片,其抑制剂本身及Lys碎片的晶体结构已阐明。慈菇抑制剂有A、B两个主要组份,两者对不同蛋白酶有不同抑制活性,是一种新类型的抑制剂。天花粉胰蛋白酶抑制剂是迄今已知的最小多肽抑制剂,共含27个氨基酸残基,用2D-NMR研究了它的构象。讨论了上述三种抑制剂的异同。
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