一种具有纤溶活性的蛋白酶的分离纯化及性质

被引：13

作者：

郝淑凤

韩斯琴

曾青

吕安国

吴文芳

全昌凌

机构：

[1] 中国科学院沈阳应用生态研究所微生物工程室

[2] 辽宁省药品检验所

来源：

沈阳药科大学学报 | 2002年 / 06期

关键词：

纤溶活性; 纯化; 纳豆激酶;

D O I：

10.14066/j.cnki.cn21-1349/r.2002.06.018

中图分类号：

R914 [药物化学];

学科分类号：

100701 ;

摘要：

目的分离纯化BacillussubtilisJin2 1发酵产生的具有纤溶活性的蛋白酶 ,并对其性质进行研究。方法通过硫酸铵分级盐析 ,SerineSepharose 2B和SephacrylS— 2 0 0色谱柱进行分离纯化 ,用SDS PAGE测定纯度 ,SDS PAGE和凝胶层析测定相对分子质量 ,纤维蛋白平板法测定酶活力。结果分离得到了电泳纯的酶 ,该酶的相对分子质量为 2 8kD ,等电点约为 8 6 ,最适 pH为 7 5 ,最适温度为 4 0℃ ,在 4 0℃以下较稳定 ,超过 5 0℃时酶活力开始下降 ;金属离子Mn2 + 对酶有明显的激活作用 ,而Zn2 + 对酶有抑制作用 ,二异丙基磷酰氟 (DFP)和苯甲基磺酰氟 (PMSF)完全抑制酶活性。结论该酶是一种丝氨酸蛋白酶 ,与纳豆激酶相似 ,有望开发成为一种新型口服溶栓药物

引用

页码：451 / 454

页数：4

共 4 条

[1] 溶栓药物研究新进展
杜平中
[J]. 中国新药杂志, 2001, (08) : 573 - 576
[2] 生化实验方法和技术[M]. 高等教育出版社 , 张龙翔等主编, 1997
[3] A NOVEL FIBRINOLYTIC ENZYME (NATTOKINASE) IN THE VEGETABLE CHEESE NATTO - A TYPICAL AND POPULAR SOYBEAN FOOD IN THE JAPANESE DIET
SUMI, H
HAMADA, H
TSUSHIMA, H
MIHARA, H
MURAKI, H
[J]. EXPERIENTIA, 1987, 43 (10): : 1110 - 1111
[4] Oral administration of urokinase. Sumi H, Toki N, Sasaki K. Thrombosis Research . 1980

← 1 →