菜心溶菌酶的提纯及酶学性质

被引：8

作者：

周泽文，李明启

机构：

[1] 华南农业大学

来源：

生物化学杂志 | 1994年 / 03期

关键词：

溶菌酶；提纯；酶学性质；菜心;

D O I：

10.13865/j.cnki.cjbmb.1994.03.022

中图分类号：

S634.01 [];

学科分类号：

090202 ;

摘要：

菜心（ＢｒａｓｓｉｃａｃａｍｐｅｓｔｒｉｓＬ．ｓｓｐ．ｃｈｉｎｅｎｓｉｓｖａｒ．ｕｔｉｌｉｓ）叶子高速捣碎后，滤液经酸碱处理，硫酸铵分步沉淀，凝胶柱层析等步骤分离纯化溶菌酶，酶比活力达３４１４．６Ｕ／ｍｇ，纯化倍数为１９７．４。菜心溶菌酶在较宽的温度或ｐＨ值范围均有活性，最适温度为６０℃，最适ｐＨ值为５．８，底物Ｋｍ值为８７μｇ／ｍＬ。该酶对热和酸碱的稳定性较高，巯基和酪氨酸残基不是该酶活性中心的必需基团。

引用

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