核磁共振波谱应用于结构生物学的研究进展

被引：8

作者：

施蕴渝

吴季辉

机构：

[1] 中国科学技术大学生命科学学院,合肥微尺度物质科学国家实验室

来源：

生物物理学报 | 2007年 / 04期

关键词：

核磁共振; 蛋白质; 蛋白质相互作用; 蛋白质动力学; 无序蛋白; 跨膜蛋白;

D O I：

暂无

中图分类号：

Q61 [理论生物物理学];

学科分类号：

摘要：

综述了核磁共振波谱在结构生物学研究中的进展。在溶液中测定生物大分子的结构,分子大小的限制正被减少,尽管新结构的测定仍然需要付出比较大的努力。核磁共振是一个有效的手段,可用于研究在许多细胞过程中存在的弱的或者瞬态的蛋白质-蛋白质相互作用。结构的柔性在蛋白质分子功能中起了中心作用。由于最近方法学的发展,使NMR可以表征蛋白质的动力学,从而可以对分子机制有新的认识。核磁共振波谱可以在原子分辨率下表征无序的蛋白质系统,可以研究折叠路径。跨膜蛋白在细胞中起了关键作用,这使它们成为药物的靶标。应用液体和固体核磁共振技术已经成功测定了跨膜蛋白质的结构。

引用

页码：240 / 245

页数：6

共 27 条

[1]

Atomic-level characterization of disordered protein ensembles. Mittag T,Forman-Kay JD. Current Opinion in Structural Biology . 2007

[2]

NMR of membrane proteins in solution. Liang LKTaB. Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy . 2006

[3]

Protein NMR techniques. Downing AK. . 2004

[4]

Protein NMR spectroscopy:principles and prac-tice. Cavanagh J. . 2007

[5]

Protein folding intermediates and pathways studied by hydrogen exchange. Englander SW. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure . 2000

[6]

NMR studies of protein structure and dynamics. Kay LE. Journal of Magnetic Resonance . 2005

[7]

Optimal isotope labelling for NMR protein structure determinations. Kainosho M,Torizawa T,Iwashita Y,Terauchi T,Mei Ono A,Guntert P. Nature . 2006

[8]

Structure determination of membrane proteins by NMR spectroscopy. Opella SJ,Marassi FM. Chemical Reviews . 2004

[9]

Direct NMR observation of a substrate protein bound to the chaperonin GroEL. Horst R,Bertelsen EB,Fiaux J,Wider G,Horwich AL,Wuthrich K. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 2005

[10]

Solution NMR-derived global fold of a monomeric82-kDa enzyme. Tugarinov V,Choy WY,Orekhov VY,Kay LE. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 2005

← 1 2 3 →