镁离子对碱性磷酸酶折叠过程的影响

被引：3

作者：

宋晓红

闫淑莲

田晓娟

张英侠

周海梦

机构：

[1] 首都医科大学基础医学院化学教研室

[2] 清华大学生物科学与技术系

来源：

首都医科大学学报 | 2003年 / 03期

关键词：

碱性磷酸酶; 再折叠; 镁;

D O I：

暂无

中图分类号：

R341 [];

学科分类号：

1001 ;

摘要：

对小牛肠碱性磷酸酶再折叠的机制及其影响因素进行了探讨。在 2 5℃室温下 ,以 3mol/L盐酸胍对小牛肠碱性磷酸酶 (CIP)进行了 2h的去折叠实验 ,然后再以Tris HCl缓冲液对变性体系进行 2 0倍稀释 ,观察该酶活力恢复的动力学过程并与镁离子参与下的稀释复性过程进行比较。并就不同实验条件下含镁稀释或不含镁稀释 ,获得的最终酶活力、酶活力恢复水平、活力恢复速率常数及数据的相对标准偏差等指标进行了探讨。认为镁是CIP位点的特异性“效应分子” ,它与酶中有关基团的配位 ,稳定了酶活性部位的构象 ,使得自发折叠过程能够向类天然态的方向进行

引用

页码：221 / 224

页数：4

共 6 条

[1]

Conversion of a magnesium binding site into a zinc binding site by a single amino acid substitution in Escherichia coli alkaline phosphatase. Murphy J E,Xu X,Kantrowitz E R. Biological Chemistry . 1993

[2]

Reversible unfolding of Escherichia coli alkaline phosphatase: active site can be reconstituted by a number of pathways. Sarkar S N,Ghosh N. Archive of Biochemistry and Biophysics . 1996

[3]

Phosphorescence reveals a continued slow annealing of the protein core following reactivation of Escherichia coli alkaline phosphatase. Subramaniam V. Biochemistry . 1995

[4]

Why are mammalian alkaline phosphatases much more active than bacterial alkaline phosphatases. Murphy J E,Kantrowitz E R. Molecular Microbiology . 1994

[5]

Intestinal alkaline phosphatase.Physical properties and quaternary structure. Fosset M,Chapellet-Tordo D,Lazdunski M. Biochemistry . 1974

[6]

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