蛋白质全新设计:八残基序列形成发夹结构的圆二色谱(英文)

被引：2

作者：

沙印林

黄永亮

机构：

[1] 北京大学医学部生物物理学系,北京大学物理化学研究所北京,北京

来源：

物理化学学报 | 2002年 / 06期

基金：

国家攀登计划;

关键词：

蛋白质全新设计; β-发夹; β-转角; β-折叠; 圆二色谱; 高效液相色谱; 多肽合成;

D O I：

暂无

中图分类号：

O657.7 [色谱分析];

学科分类号：

070302 ; 081704 ;

摘要：

β-发夹是天然蛋白质中丰富的二级结构单元之一,在蛋白折叠和功能方面扮演着重要角色.文章报导了二条多肽序列（LTVd-PGLTV,n7和LTVGDDTV,n5）的设计、合成和园二色谱研究结果.结果显示,n5在 198nm附近呈现负峰,表现为非规整结构特征;相反,n7表现为典型的发夹结构特征,在218nm附近呈负峰,196nm附近呈正峰,为β-转角与β-折叠的共同贡献.初步研究表明,β-转角、序列关系和氨基酸形成在折叠结构倾向性是β-发夹结构形成和稳定的决定性因素.

引用

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