成熟过程中活性氧簇(ROS)对肌原纤维蛋白结构的影响

被引：11

作者：

张玉林 ^{[1
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曹锦轩 ^{[1
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潘道东 ^{[1
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欧昌荣 ^{[1
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沈建良 ^{[2
]}

机构：

[1] 宁波大学食品科学与工程系

[2] 浙江卓旺农业科技有限公司

来源：

现代食品科技 | 2014年 / 30卷 / 09期

关键词：

ROS; 拉曼光谱; 肌原纤维蛋白; 二级结构; 疏水性;

D O I：

10.13982/j.mfst.1673-9078.2014.09.005

中图分类号：

Q51 [蛋白质];

学科分类号：

摘要：

以拉曼光谱为主要技术手段,观测了鹅肉成熟过程中,肌原纤维蛋白在ROS诱导剂双氧水(H2O2)与ROS清除剂N-乙酰半胱氨酸(NAC)的对照处理下,其主链构象及氨基酸残基微环境的变化。经10 mmol H2O2处理后的鹅肉组织中,ROS的相对含量明显高于10 mmol NAC处理组(p<0.05)。伴随着ROS含量的升高,H2O2处理组α-螺旋的含量显著下降(p<0.05),β-折叠的含量显著上升(p<0.05);而在NAC处理组,α-螺旋的含量显著下降(p<0.05),无规则卷曲显著上升(p<0.05);蛋白质二级结构的变化,特别是α-螺旋与β-折叠之间的转化与蛋白质的凝胶特性密切相关。H2O2处理组骨架C-C、C-N的伸缩振动强度下降幅度明显高于NAC处理组,说明ROS攻击骨架肽链使蛋白发生降解;H2O2处理组760 cm-1的归一化强度的下降趋势也明显高于NAC处理组,表明氧化增强了蛋白质的表面疏水性。

引用

页码：26 / 32+108 +108

页数：8

共 11 条

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