不同热处理温度下转谷氨酰胺酶对混合蛋白凝胶性的影响

被引：6

作者：

祖海珍

徐幸莲

鲁奕俊

周光宏

机构：

[1] 南京农业大学农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室

[2] 南京农业大学农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室江苏南京

[3] 江苏南京

来源：

江苏农业学报 | 2005年 / 03期

关键词：

热处理温度; 转谷氨酰胺酶; 肌原纤维蛋白; 大豆分离蛋白; 凝胶性;

D O I：

暂无

中图分类号：

TS251.1 [基础科学];

学科分类号：

083203 ;

摘要：

通过十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)研究不同热处理温度条件下转谷氨酰胺酶(TG)催化大豆分离蛋白(SPI)和肌原纤维蛋白(MPI)的凝胶特性。在超纯水环境中用TG处理SPI,在大于50℃的加热条件下所有SPI组分(除了球蛋白B亚基)都共价结合成大的杂聚物而无法进入分离胶。TG处理MPI后,所有MPI成分[除肌动蛋白(Actin)外],在60～90℃均能交联,并形成有序的高弹性凝胶结构。经TG处理的MPI/SPI混合蛋白,大量SPI使肌球蛋白重链和肌动蛋白变为低分子多肽,同时,TG催化MPI与SPI交联在进样端产生1条深色电泳条带(大豆蛋白中除基本亚基外的7S和11S两个亚基)。

引用

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页数：6