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β淀粉样蛋白1-40和1-42的聚集性质比较
被引:48
作者
:
武一
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清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室北京,北京,北京,北京
武一
吉尚戎
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清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室北京,北京,北京,北京
吉尚戎
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蒋伍玲
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隋森芳
机构
:
[1]
清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系生物膜与膜生物工程国家重点实验室北京,北京,北京,北京
来源
:
电子显微学报
|
2003年
/ 01期
关键词
:
β淀粉样蛋白;
静电作用;
透射电子显微镜;
纤维;
D O I
:
暂无
中图分类号
:
R749.16 [];
学科分类号
:
摘要
:
β淀粉样蛋白 (Aβ)是阿尔茨海默症 (AD)患者脑中斑块的核心蛋白 ,它由多种衍生自淀粉样前体蛋白(APP)的不同长度的肽组成 ,其中Aβ40和Aβ42是主要的组分。我们通过电镜研究了这两种蛋白的纤维形成过程。在溶液中Aβ42倾向于形成斑块状沉积 ,而Aβ40则更易于形成典型的纤维。这种不同可能由Aβ42的相对更为紧密的二级构象所致。根据这些数据 ,我们推测静电作用对于早期Aβ42聚集是非常重要的 ,这可能为理解Aβ40和Aβ42在病理中的不同作用给出一些提示
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