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蚯蚓钙结合蛋白的分离纯化及性质的研究
被引：14
作者：
王采芹
张庭芳
机构：
[1] 北京大学生命科学学院
来源：
关键词：
钙调素；新钙结合蛋白；蚯蚓；环核苷酸磷酸二酯酶;
D O I：
10.13209/j.0479-8023.1996.098
中图分类号：
Q51 [蛋白质];
学科分类号：
摘要：
以赤子爱胜蚓（ＥｉｓｅｎｉａＦｏｅｔｉｄａ）为材料分离纯化了钙调素（Ｃａｌｍｏｄｕｌｉｎ，ＣａＭ），并得到一种新的钙结合蛋白（Ｎｅｏ－ＣａｌｃｉｕｍＢｉｎｄｉｎｇＰｒｏｔｅｉｎ，ＮＣＢＰ）经ＳＤＳ－ＰＡＧＥ、ＰＡＧＥ和等电聚焦电泳鉴定，这两种蛋白均表现均一。ＣａＭ分子量为１８．９ｋＤ，ＮＣＢＰ为１６ｋＤ，等电点分别为３．６和４．３，两种蛋白具有不同的肽谱。研究证明蚯蚓ＣａＭ具有与其他来源ＣａＭ所特有的性质，对环核苷酸磷酸二酯酶有明显的激活作用，电泳行为受Ｃａ２＋的影响出现ＣａＭ特征性电泳行为，ＮＣＢＰ亦有类似性质。ＣａＭ和ＮＣＢＰＮ－端均为Ｇｌｙ，ＣａＭＣ－末端为Ｍｅｔ。经氨基酸组成分析表明蚯蚓ＣａＭ及ＮＣＢＰ和其他动物ＣａＭ一样，不含Ｃｙｓ和Ｔｒｐ。其中Ｐｈｅ／Ｔｙｒ比分别为８∶１和７∶２。可观察到它们的特征性紫外吸收光谱
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