人N-甲基-D-门冬氨酸受体主亚基受体激活相关多肽的理化特性与抗原性分析

被引:6
作者
孙长凯
赵杰
李伍举
冯健男
刘淑红
朱克
王吉庆
尹安民
韩大跃
张万琴
姜潮
姜长斌
聂志余
王耀山
包礼平
范明
机构
[1] 军事医学科学院基础医学研究所,大连医科大学脑疾病研究所,军事医学科学院基础医学研究所,军事医学科学院基础医学研究所,军事医学科学院基础医学研究所,解放军总医院神经病学研究所,解放军第二一○医院,解放军第二一○医院,解放军第二一○医院,大连医科大学
基金
中国博士后科学基金;
关键词
神经免疫调节; 受体,抗原; 氨基酸类;
D O I
暂无
中图分类号
R741.02 [神经病理学、病因学];
学科分类号
0710 ; 071006 ;
摘要
目的 分析人N 甲基 D 门冬氨酸受体 (NMDAR)主亚基NR1a上两个受体激活相关多肽P1、P2的抗原性及其理化特性。方法 用GOLDKEY软件从蛋白质数据库中调出人NR1a分子的氨基酸序列 ,分别在其第一、第三跨膜域前后逆向、顺向截取 15 1和 14 4个氨基酸长度的多肽片段P1与P2 ,选取Hopp&Woods与Kyte亲水性、Janin表面可及性、Karplus Schulz主链柔韧性及Welling抗原性等参数予以多参数分析 ,采用Prosite程序与Chou Fasman方法比较其氨基酸位点与二级结构特征 ,以此为基础综合判定P1与P2片段的抗原位点并与已有的实验结果相比较。结果 P1、P2多肽片段上可能分别有 6和 7个 8~ 15aa长序列具有良好的抗原性。P1相关序列主要分布于其氨基端 ,与配体结合关键氨基酸残基相距较远。P2上的相关序列分布较均匀 ,包含有受体激活重要相关位点或与配体结合关键氨基酸残基距离较近。P2片段的总体抗原性、亲水性与可及性均强于P1,尤以其近膜的 15个残基为著。P1、P2多肽片段均含有一定数量的 β 转角 ,但P1片段含有较多的半胱氨酸残基和无规卷曲 ,而P2片段则含有较多的芳香族残基并以α螺旋结构为主。结论 人NMDAR主亚基NR1a上的两个受体激活相关多肽P1、P2均具有一定数量的抗原位点 ,与P1相比较 ,P2可能更易成为NMDAR免
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[3]  
Editorial Comment. Feuerstein GZ. Stroke . 2000
[4]  
Prediction of protein antigenic determinants from amino acid sequences. Hopp TP,Woods KR. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 1981
[5]  
Bioinformatics in protein analysis. Persson B. EXS . 2000
[6]  
Glutamate as a neurotransmitter in the brain: review of physiology and pathology. Meldrum BS. The Journal of Nutrition . 2000
[7]  
A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. Kyte J,Doolittle RF. Journal of Molecular Biology . 1982
[8]  
Prediction of protein conformation. Chou PY,Fasman GD. Biochemistry . 1974
[9]  
An Oral Vaccine Against NMDAR1 with Efficacy in Experimental Stroke and Epilepsy. During M J,Symes CW,Lawlor PA,et al. Science . 2000
[10]  
Prediction of sequential antigenic regions in proteins. Welling GW,Wiejer WJ,Van der Zee R,et al. FEBS Letters . 1985