蚯蚓抗菌肽EABP-1的分离纯化及部分性质

被引：23

作者：

张希春

孙振钧

高锦

侯全民

林桂秋

禚如朋

机构：

[1] 中国农业大学资源与环境学院

[2] 中国科学院生物物理所

[3] 中国科学院生物物理所百奥药业公司

[4] 中日友好医院

[5] 中国科学院生物物理所北京

[6] 北京

来源：

应用与环境生物学报 | 2003年 / 01期

关键词：

蚯蚓; 纯化; 抗菌肽;

D O I：

暂无

中图分类号：

Q516 [蛋白质的一级结构];

学科分类号：

071010 ; 081704 ;

摘要：

经硫酸铵沉淀、超滤和阳离子交换分离 ,得到了一蚯蚓抗菌肽EABP 1,该肽的最大紫外吸收在 2 77.16nm ,SDS PAGE结果表明其Mr≈ 2 0× 10 3,精确的分子量没有确定 .最小抑菌浓度 (ρMIC)实验表明 ,EABP 1对鹑鸡肠球菌(Enterococcusgallinarum)、绿脓杆菌 (Pseudomonaspyocyanea)、鲍氏不动 (Acinetobacterbaumanii)、土生克雷伯 (Kleb siellaterrigena)的 ρMIC为 11.4μg/mL ,对粪肠球菌 (Enterococcusfaecalis)的 ρMIC为 2 2 .8μg/mL ,对真菌白色念株菌(Candidaalbicans)没有表现为完全的抑制作用 .图 1表 1参 10

引用

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共 5 条

[1] 昆虫抗菌肽的功能、作用机理与分子生物学研究最新进展 [J].