冰川环境耐冷菌的冷适蛋白酶分离纯化及酶学性质

被引：10

作者：

史劲松

许正宏

吴奇凡

陶文沂

机构：

[1] 江南大学生物工程学院

来源：

应用与环境生物学报 | 2006年 / 01期

关键词：

冷适微生物; 金属蛋白酶; 蜡状芽孢杆菌; 分离纯化;

D O I：

暂无

中图分类号：

Q936 [微生物生物化学];

学科分类号：

071010 ;

摘要：

采用离交和凝胶层析对“中国冰川1号”耐冷菌BacilluscereusSYPA23所产的蛋白酶进行分离纯化,并进行酶学性质研究.与中温酶相比,该蛋白酶具有较高的低温催化活力,其最适催化温度为42℃,适宜pH为7.0～8.5,SDSPAGE测定的分子量(Mr)为34.2×103.金属离子Mn2+、Ca2+对该酶有激活作用,Cu2+、Hg2+、Pb2+、Co2+对其活性有一定抑制作用.该酶属金属蛋白酶,其活性受EDTA强烈抑制,不受PMSF抑制.该蛋白酶具有低温酶典型的热不稳定性,0℃下半衰期24h,但Ca2+和一些低分子醇类物质能提高其稳定性.动力学数据分析表明,该蛋白酶在低温下对底物亲和能力高,在较宽温度范围内(25～45℃)均保持着较高的催化效能.图7表3参17

引用

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页数：4

共 3 条

[1]

Cold-active serine alkaline protease from the psychrophilic bacterium Pseudomonas strain DY-A: enzyme purification and characterization[J] . Runying Zeng,Rui Zhang,Jing Zhao,Nianwei Lin.Extremophiles . 2003 (4)

[2]

Review?Psychrophilic enzymes: molecular basis of cold adaptation[J] . G. Feller,C. Gerday.Cellular and Molecular Life Sciences . 1997 (10)

[3]

Purification,characterization,and sequencingofanextracellularcold activeaminopeptidaseproducedbyma rinepsychrophileColwelliapsychrerythraeastrain34H. HustonAL,MetheB,DemingJW. ApplEnvironMi crobiol . 2004

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