马铃薯酪氨酸经粗提、丙酮沉淀和硫酸铵分级后,得到了纯化1.8倍,活力回收 42.5%,比活力为49.7U/mg蛋白的部分纯化酶,并对其理化性质进行了研究。结果表明,以多巴为底物,酶的Km为5.7mmol/L,Vm为16.2μmol/L·min,最适pH为8.2,最适温度为40℃,、F ̄-、苯甲酸、叠氮化钠、过氧化氢为其抑制剂,Vc、苯肼等对该酶的半抑制浓度为μtmol/L水平。Cu ̄(2+)在低浓度可激活、高浓度可抑制该酶,EDTA可降低酶活。4mol/L脲和0.5mol/L胍可使酶活丧失70%,在6mol/L脲中充分变性的酶经稀释复性,酶活中恢复59.2%。