血管紧张素转换酶纯化与性质研究

被引：13

作者：

刘宏

陈兰英

机构：

[1] 中国协和医科大学中国医学科学院!心血管病研究所阜外心血管病医院,北京,中国协和医科大学中国医学科学院!心血管病研究所阜外心血管病医院,北京

来源：

中国生物化学与分子生物学报 | 2000年 / 06期

关键词：

血管紧张素转换酶; 分离纯化; 亲和层析; 酶学性质;

D O I：

10.13865/j.cnki.cjbmb.2000.06.021

中图分类号：

学科分类号：

摘要：

为了深入了解猪肺血管紧张素转换酶 (angiotensin converting enzyme,ACE)的性质和功能 ,对猪肺 ACE的分离纯化以及部分酶学性质进行了研究 .猪肺组织匀浆经 1 .6～ 2 .6mol/L硫酸铵分级沉淀等步骤后 ,利用亲和胶进行亲和层析分离 .2 0 0 g猪肺组织中提纯出 0 .79mg ACE,比活力 38.8U/mg,SDS- PAGE电泳鉴定为一条带 ,分子量约 1 80 k D,等电点 (p I)为 p H4.5,糖含量约 2 3.6% ,氨基酸组成分析发现猪肺 ACE分子中含有 1 346个氨基酸 ,其中酸性氨基酸含量较高 ,碘乙酸的修饰结果表明猪肺 ACE中巯基基团未参与酶的催化反应 .酶反应动力学结果显示 ,ACE催化 Fa PGG底物反应时的最适 p H大约为 p H 7.6,反应活化能 Ea=4.37× 1 0 4 J/mol,酶活性部位附近的组氨酸和具有类似 α-氨基性质的氨基酸可能参与了 ACE催化反应 .有关猪肺 ACE的基本生化性质、氨基酸组成以及酶学性质的结果 ,为今后深入研究奠定了基础 .

引用

页码：788 / 792

页数：5

共 12 条

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