家蚕抗菌肽CM2Ph1的分离、纯化、结构及其性质的研究

本文应用HPLC技术纯化家蚕蛹血淋巴以polyI:C诱导产生的一个抗菌肽CM2Ph1。氨基酸组成分析含16种氨基酸残基。自动Edman降解序列测定其一级结构为GNFFKDLEKMGQRVRDAVISAAPAVDTLAKAKALGQ。羧肽酶分析C-末端残基可能为α羧基酰胺化的Gln。纯化后的CM2Ph1对多种细菌有不同程度的抑制作用,浓度在0.35μmol/L时,能抑制50％大肠杆菌D31株的生长。本文也比较了CM2Ph1与其它几种抗菌肽在结构与功能方面的异同,并讨论了它们之间的同源性。