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生化实验方法和技术.[M].张龙翔;张庭芳;李令媛等 编著.高等教育出版社.1981,
蚯蚓纤溶酶的分离纯化及部分序列的测定
被引：18
作者：
熊
杨四成
刘晓英
李令媛
茹炳根
机构：
[1] 北京大学生命科学学院蛋白质工程与植物基因工程国家重点实验室!北京，,北京大学生命科学学院蛋白质工程与植物基因工程国家重点实验室!北京，,北京大学生命科学学院蛋白质工程与植物基因工程国家重点实验室!北京，,北京大学生命科学学院蛋白质工程与植物基
来源：
关键词：
蚯蚓纤溶酶;
分离纯化;
性质;
序列测定;
D O I：
10.13865/j.cnki.cjbmb.1997.03.009
中图分类号：
Q55 [酶];
学科分类号：
071010 ;
081704 ;
摘要：
以新鲜蚯蚓为原料，经过保温抽提、乙醇沉淀、DEAE-SepharoseFastFlow离子交换层析、Lysine-Sepharose4B亲和层析以及SDS-PAGE制备电泳等纯化步聚，得到一种纯度达95％以上的蚯蚓纤溶酶．该酶具有强烈的溶解纤维蛋白的作用及蛋白酶活性，平板法测得其比活性为90OUK单位／毫克蛋白，TAME法测得其比活性为2500O单位／毫克蛋白．酶学性质研究表明其最适反应温度为65℃，最适反应PH值为8．5．该酶的分子量为33kD，等电点为pH3．5．还对该酶进行了氨基酸组成分析，并测定了其N端部分序列．
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