链霉菌SO1菌株几丁质酶的纯化及性质

被引：15

作者：

杨文博

冯波

佟树敏

机构：

[1] 南开大学微生物学系!天津

[2] 不详

[3] 天津师范大学生物系

来源：

微生物学通报 | 1997年 / 02期

关键词：

几丁质酶; 链霉菌SO1菌株;

D O I：

10.13344/j.microbiol.china.1997.02.006

中图分类号：

Q55 [酶];

学科分类号：

摘要：

由链霉菌（Streptomycessp.）SO1菌株产生的几丁质酶（Citinase）经硫酸铵盐析、OEAE纤维素柱层析、SephadexG－100柱层桥分离纯化后，得到SDS－PAGE均一样品。用SDS－PAG测得纯化后的几丁质酶分子量为41Ku，用PAGEIEF测得等电点PI为5.4。酶反应的最适pH值为6．0，最适温度为50℃，在pH5．0～9．0、温度30～50℃时酶活性比较稳定。在相当于0.1mol／LNaCl的离子强度下酶活性最高。金属离子中的Mg2+、Ca2+、Mn2+对酶有较强的激活作用，而Fe3+、Hg2+则有强烈的抑制作用。SO1菌几丁质酶对胶体几丁质的Km及Vmax分别为0.91mg·ml-1和262.13μmol·min-1·mg-1。

引用

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