纤维素酶的底物专一性

被引:10
作者
阎伯旭
高培基
机构
[1] 山东大学微生物技术国家重点实验室!济南
关键词
纤维素酶; 底物专一性; 结构域;
D O I
暂无
中图分类号
Q556.2 [];
学科分类号
摘要
天然纤维素的有效酶解取决于外切葡聚糖纤维二糖水解酶(CBH)和内切葡聚糖水解酶(EG)的协同作用。 EG随机水解纤维素无定形区分子链内的β-1, 4-糖苷键;CBH则由分子链的还原性末端水解出纤维二糖。这种底物专一性差别的原因在于CBH呈“桶状”的活性部位的表面存在 2个“loop”结构,只能容许纤维素分子链的末端伸入到活性裂隙中。 EG无“ loop”结构的存在,对底物是充分可及的。EG催化结构域中底物结合色氨酸的位置也较CBH更加暴露于溶剂中,也是导致两类酶底物专一性不同的原因之一。CBH的纤维素结合结构域吸附纤维素后会导致纤维素超分子结构的破坏;则为EG的作用提供了条件。
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