定量分析加热后乳清蛋白与酪蛋白的结合

被引:7
作者
周志伟
盛东生
许永红
Merete Faergem
Jeanette Otte
Karsten Bruun Qvist
机构
[1] 北京市食品工业研究所!北京
[2] 丹麦皇家兽医与农业大学
关键词
加热; 乳清蛋白; 酪蛋白微粒; 结合; 定量分析;
D O I
10.13386/j.issn1002-0306.2000.05.028
中图分类号
TS252 [乳品加工工业];
学科分类号
083203 ;
摘要
将复原脱脂乳在 70~ 90℃范围内加热 1 0~ 2 5min后 ,用超速离心分离出酪蛋白微粒 ,并用毛细管电泳法定量分析。结果显示 ,β-乳球蛋白更容易结合到酪蛋白微粒上。当加热条件为 70℃、1 0 min时就有相当多的 β-乳球蛋白发生了这种结合 ,这时酪蛋白微粒中没发现任何 α-乳清蛋白 ,只有当加热温度大于 75℃时才有少量 α-乳清蛋白与酪蛋白微粒结合。复原脱脂乳经 90℃、2 5min加热后几乎所有 β-乳球蛋白都已转入酪蛋白微粒部分 ,而只有近 50 %的α-乳清蛋白转入酪蛋白微粒。
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共 2 条
[1]  
Thermal stability and functionality of whey proteins. De Wit,J. N. Journal of Dairy Science . 1990
[2]  
Reaction kinetics of thermal denaturation of whey proteins in heated reconstituted whole milk. Anema,S. G. and McKenna,A. B. Agricultural Food Chemistry . 1996