EVIDENCE OF THE EXISTENCE OF STRUCTURALLY DISTINCT HEPATIC AND PULMONARY FORMS OF MICROSOMAL FLAVIN-CONTAINING MONOOXYGENASE IN THE RABBIT

Die Flavin-haltige Monooxygenase wurde aus Leber- und Lungenmikrosomen des Kaninchens isoliert. Die elektrophoretische Untersuchung auf Polyacrylamidgelen in Gegenwart von Natriumdodecylsulfat zeigte, daß beide Enzymformen als Einzelbande mit einer scheinbaren monomeren Molekularmasse von 59 kDa wandern. Der NH2-Terminus beider Enzyme ist blockiert. Die Leberoxidase enthält einen niedrigeren Prozentsatz an Glutamin/ Glutamat und einen größeren Anteil an Phenylalanin als das Lungenenzym. Polyklonale Antikörper gegen ein 14 Aminosäuren umfassendes Peptid, welches nach Bromcyanspaltung der Leberoxidase erhalten wurde, reagieren sowohl mit dem mikrosomalen als auch dem hochgereinigten Leberenzym, erkennen jedoch die Lungenoxidase nicht. Die Auftrennung tryptischer Spaltprodukte aus dem Leber- und Lungenenzym mittels Hochdruck-Flüssigkeitschromatographie zeigt unterschiedliche Peptidmuster. Ein Vergleich der Aminosäuresequenzen ausgewählter Peptide der Leber- und Lungenoxidase zeigt Abweichungen in der Primärstruktur innerhalb homologer Segmente. Diese Befunde legen nahe, daß beide Enzyme unterschiedliche Genprodukte darstellen. © 1990, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.