FIBRONECTIN (COLD-INSOLUBLE GLOBULIN) .6. INFLUENCE OF HEPARIN AND HYALURONIC-ACID ON THE BINDING OF NATIVE COLLAGEN

Fibronektin aus Plasma ver-einigt sich mit denaturiertem löslichem Kollagen zu stabilen Anlagerungsverbindungen, zeigt aber allein nur eine geringe Affinität zu nativem löslichem Kollagen. In Gegenwart von Heparin dagegen schieden sich bei einer Ionenstärke von 0.2 aus Lösungen von nativem Kollagen, Typ III, Nie-derschläge aus, deren Menge von der Heparinkon-zentration abhing. 125I-Kollagen, Typ III, wurde unter optimalen Bedingungen bis zu 60% im Nie-derschlag wiedergefunden. Lösliches 125I-Kolla-gen, Typ I, wurde dagegen höchstens zu 10% ge-fällt. Heparin steigerte auch die Ausfallung von denaturiertem löslichem Kollagen, Typ I oder III, durch Fibronektin, die bereits in Abwesenheit von Heparin etwa 60% erfaßte. Untersuchungen mit 125I-Fibronektin ergaben, daβ Heparin unter optimalen Bedingungen in Abwesenheit von Kollagen 8ü10% des markierten Proteins in unlösliche Form überführte. Im Elektronenmikroskop waren filamentöse Strukturen erkennbar. In Gegenwart von löslichem nativem Kollagen erhöhte sich die Menge an 125I-Fibronektin, die durch Heparin niedergeschlagen wurde, nicht, solange die Kollagenmenge eine kritische Grenze nicht überschritt. Offensichtlich wurde Kollagen an die ausgeschiedenen Fibronektinfilamente adsorbiert. Es wird vermutet, daβ Heparin den übergang einer globulüren Form von Fibronektin in eine fibrillüre katalysiert, die eine hühere Affinitüt zu den gestreckten Kollagenmolekülen aufweist. Hyaluronsüure und Putrescin hemmten in grüüeren Konzentrationen die Ausfüllung von nativem Kollagen. Typ III, durch Fibronektin- Heparin. © 1979 Walter de Gruyter