STUDIES ON ENZYMIC SPECIFITY OF NEURAMINIDASE AND N-ACYLNEURAMINATE-LYASE WITH REGARD TO N-SUBSTITUTION

被引:19
作者
FAILLARD, H
DOAMARAL, CF
BLOHM, M
机构
来源
HOPPE-SEYLERS ZEITSCHRIFT FUR PHYSIOLOGISCHE CHEMIE | 1969年 / 350卷 / 07期
关键词
D O I
10.1515/bchm2.1969.350.2.798
中图分类号
Q5 [生物化学]; Q7 [分子生物学];
学科分类号
071010 ; 081704 ;
摘要
Während synthetisch gewonnene a-Benzylglykoside der Af-Acetyl- und Af-Gly-koiyl-neuraminsäure als Substrate für bakterielle Neuraminidasen fungieren1-5, erweist sich das oc-Benzylglykosid der N-Benzyloxycarbonyl-neur-aminsäure als nicht spaltbar durch dieses Enzym.N-Acyl-neuraminat-Lyase aus Clostridium per-fringens hingegen spaltet unabhängig von der Art der bisher untersuchten N-Substituenten18 auch N-Benzyloxycarbonyl-neuraminsäure, was auf einen geringen Einfluß der Natur des Stickstoffsubstitu-enten bei dieser Enzymreaktion hinweist. © 1969, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.
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页码:798 / &
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MENIDL P, 1965, MH CHEM, V96, P802
[22]   ACTION SPECIFICITY OF NEURAMINIDASE - ACTION OF BACTERIAL NEURAMINIDASE ON ISOMERIC N,O-DIACETYLNEURAMINIC ACID GLYCOSIDES IN SUBMAXILLARY MUCIN OF HORSE AND COW [J].
SCHAUER, R ;
FAILLARD, H .
HOPPE-SEYLERS ZEITSCHRIFT FUR PHYSIOLOGISCHE CHEMIE, 1968, 349 (08) :961-&