LECTIN-ASSOCIATED PROTEINS FROM THE SEEDS OF LEGUMINOSAE

In den Samen von Pisum sativum (Erbse), Canavalia ensiformis, Vicia faba, Vicia sativa und Ricinus communis wurden Proteine nachgewiesen, die sich an die Lectine ihrer Herkunftspflanze binden (Lectinbinder). Die Lectinbinder aus Pisum sativum und Canavalia ensiformis wurden genauer untersucht. Beide sind einheitliche Proteine, die nichts mit den zahlreichen lectinbindenden Membranglycoproteinen tierischen und pflanzlichen Ursprungs zu tun haben. Der Lectinbinder aus Pisum sativum ist ein tetrameres Glycoprotein mit Untereinheiten vom Molekulargewicht 51000. Seine Wechselwirkung mit dem Lectin wird durch saure Puffer oder Glucose aufgehoben. Der Concanavalin-A-Binder enthält keinen Zucker und ist aus Untereinheiten vom Molekulargewicht 35000 aufgebaut. Wie im Fall des Lectinbinders aus Erbsen kann sowohl Glucose als auch saurer Puffer den Lectin-Lectin-binder-Komplex dissoziieren, aber im Gegensatz dazu wirken auch sehr geringe NaCl-Konzentrationen dissoziierend. Während der Kermung und des Wachstums erscheint der Lectinbinder in den Wurzeln. © 1979 Walter de Gruyter & Co.