Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质

被引：5

作者：

霍丹群 ^{[1
]}

张云茹 ^{[2
]}

侯长军 ^{[3
]}

机构：

[1] 重庆大学生物工程学院教育部生物力学与组织工程重点实验室

[2] 重庆工学院生物工程学院

[3] 重庆大学化学化工学院

来源：

重庆大学学报(自然科学版) | 2006年 / 04期

关键词：

乙醇脱氢酶; 醋酸杆菌; 纯化;

D O I：

暂无

中图分类号：

Q814 [酶工程];

学科分类号：

082203 ;

摘要：

利用自行筛选、鉴定的AcetobacterZ127,纯化出高活性的乙醇脱氢酶,并对该酶的生化特性进行了初步研究.试验表明:粗酶液通过硫酸铵分级沉淀、透析脱盐、Sephadex G-100层析分离,纯化出一种以NAD+为辅酶的ADH,经SDS-PAGE电泳检测其分子量为28KDa;ADH反应的最适pH值为7.0,最适温度为60℃,K+离子对其酶活有促进作用,二价金属离子对其活性有抑制作用,Fe3+极易使ADH产生沉淀.研究为ADH的应用及其新用途的探索提供了理论基础和可靠的工艺参数.

引用

页码：65 / 68

页数：4

共 4 条

[1] 温和化学渗透法破碎酵母细胞的研究 [J].