纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究

被引:18
作者
慕娟
党永
不详
机构
[1] 陕西省微生物研究所
[2] 陕西省微生物研究所 陕西西安
[3] 陕西西安
关键词
纳豆激酶; 分离纯化; 酶学性质;
D O I
暂无
中图分类号
R914 [药物化学];
学科分类号
100701 ;
摘要
目的 分离纯化纳豆激酶并进行酶学性质研究。方法 从纳豆中分离纯化具有纤溶活性的纳豆激酶 ,采用氯化钠溶液浸提、硫酸铵盐析及 sephadex G- 1 5 0凝胶过滤分离纯化纳豆激酶 ,纯化倍数 5 0倍 ,纤维蛋白平板法测其比活。结果 纳豆激酶比活为 6 0 0 U·mg-1,回收率 40 %。酶学性质研究表明 ,最适反应温度为 5 0℃ ,5 5℃以下稳定 ,最适反应 p H为 8.0 ,在 p H 6~ 1 0溶液中基本稳定 ,分子量约 2 8k D。酶作用机理初探表明 ,纳豆激酶不仅具有纤溶性 ,还有抗凝血性。结论 纳豆激酶有可能成为新型溶栓药物
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