米根霉糖化酶酶促反应条件的研究

被引:8
作者
王新惠
李再新
刘达玉
马艳华
李建
机构
[1] 四川理工学院酿酒生物技术及应用四川省重点实验室
关键词
米根霉; 糖化酶; 酶促反应;
D O I
10.13684/j.cnki.spkj.2008.05.019
中图分类号
TS201.2 [食品化学];
学科分类号
摘要
以米根霉(Rhizopus oryzae)为供试菌株采用DNS法测定糖化酶的酶活力,系统地研究由该菌株分泌的糖化酶的酶促反应条件,主要考察反应时间、不同底物、底物浓度、反应温度、底物pH及金属离子等因素对酶活力的影响。结果表明,该酶系具有较高的酶活力可达到90 U/mL,对碳链较长的底物表现出较强的酶活力,最适酶促温度50~55℃,最适pH5.0~5.5,Mg2+、Zn2+和Ca2+对该酶系有不同程度的激活作用,其中Mg2+激活效应最大,而Mn2+、Cu2+和Fe2+对该酶系有不同程度的抑制作用,其中Mn2+的抑制作用最大。
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[2]  
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许庆芬 ;
吕文河 ;
石瑛 ;
陈伊里 .
中国马铃薯, 2004, (06) :337-339
[4]  
Glucoamylase structural,functional,and evolutionary relationships. Coutinho P M,Reilly P J. Proteins . 1997