文昌鱼酸性磷酸酯酶金属辅基初探

从厦门文昌鱼Branchiostoma belcheri（Gray）分离提纯酸性磷酯酶（EC3.1,3.2）,进一步经Sephadex G-75和羧甲基纤维素（CM-52）柱层析纯化,获得聚丙烯酰胺凝胶电泳单一纯酶制剂,比活力为351μm/min mg。酶液吸收峰在280nm,320nm,500nm,表现出含铁离子蛋白的特征吸收峰,用原子吸收法和化学法（邻啡绕啉比色法）分析,证明了文昌鱼酸性磷酸酯酶（ACPase）含有铁离子;还原剂Na2S2O4处理浓度提高,酶活力及荧光强度下降,280nm和500nm峰下降,320nm峰消失,以Na2S2O4测定ACPase失活和变性速度常激,结果表明,Na2S2O4的失活常数大于变性带数。