荧光法研究PTB与白蛋白的结合

被引：1

作者：

陈艳华 ^{[1
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卜凤泉 ^{[1
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胡秀丽 ^{[1
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刘志强 ^{[2
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刘忠英 ^{[1
]}

刘景英 ^{[1
]}

周秋丽 ^{[1
]}

机构：

[1] 吉林大学药学院

[2] 中国科学院长春应用化学研究所新药研发室

来源：

光谱学与光谱分析 | 2007年 / 10期

关键词：

N-苯酰甲噻唑溴; 牛血清白蛋白; 人血清白蛋白; 荧光光度法;

D O I：

暂无

中图分类号：

R96 [药理学];

学科分类号：

100602 ; 100706 ;

摘要：

利用药物对蛋白的荧光猝灭作用,用荧光法研究了N-苯酰甲噻唑溴(PTB)与牛血清白蛋白(BSA)及人血清白蛋白(HSA)的相互作用。测定发现BSA溶液的最大激发波长为280nm,HSA溶液的最大激发波长为290nm。分别向溶液中加入PTB后,原有的最大发射波长处的强度明显减弱。说明PTB对BSA和HAS有荧光猝灭作用。PTB与BSA,HSA有中等强度的结合。测得15℃时PTB与BSA,HSA的结合常数分别为3.66×103和3.83×103,结合位点数n分别为1.02和1.16;37℃时PTB与BSA,HSA的结合常数分别为3.58×103和3.35×103,结合位点数分别为0.95和0.87。根据热力学常数确定了PTB与BSA,HSA之间的主要作用力类型均为静电作用力。通过Fster偶级-偶级非辐射能量转移原理,得到BSA,HSA与PTB结合的位置距色氨酸残基的距离分别为7.5和7.9nm。根据白蛋白的结构,可以推测BSA,HSA与PTB结合的位点在ⅡA亚结构域,靠近Try214的区域。

引用

页码：2079 / 2082

页数：4

共 5 条

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